Las glicoproteínas anticongelantes (AFGPs) constituyen las principales fracciones de las proteínas en el suero sanguíneo de nototenoideos de la Antártida y el bacalao en el ártico. Cada AFGP consiste en un número variable de unidades de repetición de (Ala-Ala-Thr)n, con menores variaciones en la secuencia y el disacárido beta-D-galactosil.
Estos compuestos permiten a los peces sobrevivir en los océanos polares bajo cero, poco se sabe acerca del mecanismo de inhibición del crecimiento de hielo por las AFGPs y no hay un modelo definitivo que explique sus propiedades. Aquí se resumen las propiedades estructurales y físicas de las AFGPs .
La degradación de los hidratos de carbono estándar confirma el papel de parte de los hidroxilos del azúcar de la actividad anticongelante.
El reciente éxito en la síntesis de smallAFGPs utilizando métodos de solución y química de fase sólida proporciona la oportunidad de realizar estudios clave que clarifiquen la importancia de losresiduos y los grupos funcionales necesarios para esta actividad.
Los estudios genéticos han demostrado que las AFGPs en las dos regiones geográfica y filogenéticamente distintas como la Antártida y el Ártico se han desarrollado de forma independiente, en un raro ejemplo de la evolución molecular convergente.
La capacidad de modificar el tipo y la forma de crecimiento de cristales y proteger membranas celulares durante las transiciones de fase de lípidos han resultó en la identificación de un número de aplicaciones potenciales de AFGPs como aditivos alimentarios y en la crioconservación y almacenamiento hipotérmica de células y tejidos.
Las proteínas "Anticongelante" (AFP) y las glicoproteínas (AFGPs) han sido identificados en los fluidos corporales de muchas especies de peces polares. Se han clasificado en cuatro clases dependiendo de sus estructuras tipo I, II, III y IV.
En contraste con muchos solutos, estos compuestos pueden bajar la temperatura cinéticamente y de manera no coligativa y por lo tanto, producen histéresis térmica, es decir, una diferencia positiva entre el punto de fusión de equilibrio y el crecimiento del hielo. Esta característica permite a los peces sobrevivir en las aguas bajo cero en las temperaturas más frías.
Estas propiedades versátiles han atraído importantes intereses para sus posibles aplicaciones en la medicina y la industria donde se requiere de almacenamiento a baja temperatura y la cristalización hielo del es perjudicial. Las aplicaciones incluyen mejorar la protección de las plaquetas de sangre y órganos humanos a bajas temperatura, el aumento de la eficacia de la destrucción de los tumores malignos en la criocirugía y mejorar la textura de los alimentos congelados.
"Glicoproteína anticongelante" es un nombre colectivo que se ha utilizado ampliamente en la literatura para referirse a un grupo de al menos ocho glicoproteínas estructuralmente relacionadas.
Estas ocho distintas clases de glicopéptidos, que varían en relación a su masa molecular que va de 33.7 kDa (n = 50) a 2.6 kDa (n = 4). Además de estas variaciones en el tamaño de masa molecular, existen algunas diferencias de menor importancia en la composición de aminoácidos.
Las AFGPs se acumulan en ciertas caras de la interfaz hielo y agua, modificando el ritmo y la forma de crecimiento de cristales. Una propiedad característica de las AFP y AFGPs es la histéresis térmica, que viene determinado por la medición del la cinetica del punto de crecimiento del hielo.
Artículo Original:
Harding M.M, Anderberg P.I. & Haymet A.D.J. 2003. ‘Antifreeze’ glycoproteins from polar fish. Eur. J. Biochem. 270, 1381–1392
No hay comentarios:
Publicar un comentario